A proteíny sú tvorené polypeptidovým reťazcom a molekula proteínu môže pozostávať z jedného, dvoch alebo viacerých reťazcov. Fyzikálne, biologické a chemické vlastnosti biopolymérov však nie sú určené len všeobecnou chemickou štruktúrou, ktorá môže byť „bezvýznamná“, ale aj prítomnosťou iných úrovní organizácie proteínovej molekuly.
Určené kvantitatívnym a kvalitatívnym zložením aminokyselín. Peptidové väzby sú základom primárnej štruktúry. Túto hypotézu prvýkrát vyslovil v roku 1888 A. Ya.Danilevsky a neskôr jeho predpoklady potvrdila syntéza peptidov, ktorú uskutočnil E. Fischer. Štruktúru proteínovej molekuly podrobne študovali A. Ya, Danilevsky a E. Fischer. Podľa tejto teórie sa proteínové molekuly skladajú z veľkého počtu aminokyselinových zvyškov, ktoré sú spojené peptidovými väzbami. Proteínová molekula môže mať jeden alebo viac polypeptidových reťazcov.
Pri štúdiu primárnej štruktúry proteínov sa používajú chemické činidlá a proteolytické enzýmy. Použitím Edmanovej metódy je teda veľmi vhodné identifikovať koncové aminokyseliny.
Sekundárna štruktúra proteínu demonštruje priestorovú konfiguráciu molekuly proteínu. Rozlišujú sa tieto typy sekundárnej štruktúry: alfa helikálna, beta helikálna, kolagénová helix. Vedci zistili, že pre štruktúru peptidov je najcharakteristickejšia alfa helix.
Sekundárna štruktúra proteínu je stabilizovaná pomocou. Tieto vznikajú medzi tými, ktoré sú spojené s elektronegatívnym atómom dusíka jednej peptidovej väzby a karbonylovým atómom kyslíka štvrtej aminokyseliny z nej, a sú nasmerované pozdĺž špirály. Energetické výpočty ukazujú, že pravotočivá alfa helix, ktorá je prítomná v natívnych proteínoch, je pri polymerizácii týchto aminokyselín efektívnejšia.
Sekundárna štruktúra proteínu: štruktúra beta-listu
Polypeptidové reťazce v beta listoch sú úplne predĺžené. Beta záhyby vznikajú interakciou dvoch peptidových väzieb. Uvedená štruktúra je charakteristická pre (keratín, fibroín atď.). Najmä beta-keratín sa vyznačuje paralelným usporiadaním polypeptidových reťazcov, ktoré sú ďalej stabilizované medzireťazcovými disulfidovými väzbami. V hodvábnom fibroíne sú susedné polypeptidové reťazce antiparalelné.
Sekundárna štruktúra proteínu: kolagénová špirála
Útvar pozostáva z troch špirálových reťazcov tropokolagénu, ktorý má tvar tyčinky. Skrutkovité reťazce sa krútia a vytvárajú superhelix. Špirála je stabilizovaná vodíkovými väzbami, ktoré vznikajú medzi vodíkom peptidových aminoskupín aminokyselinových zvyškov jedného reťazca a kyslíkom karbonylovej skupiny aminokyselinových zvyškov druhého reťazca. Prezentovaná štruktúra dodáva kolagénu vysokú pevnosť a elasticitu.
Terciárna štruktúra proteínu
Väčšina proteínov vo svojom natívnom stave má veľmi kompaktnú štruktúru, ktorá je určená tvarom, veľkosťou a polaritou aminokyselinových radikálov, ako aj sekvenciou aminokyselín.
Na proces tvorby prirodzenej konformácie proteínu alebo jeho terciárnej štruktúry majú významný vplyv hydrofóbne a iónové interakcie, vodíkové väzby atď.. Pod vplyvom týchto síl dochádza k termodynamicky vhodnej konformácii molekuly proteínu a jej stabilizácii. dosiahnuté.
Kvartérna štruktúra
Tento typ molekulárnej štruktúry je výsledkom spojenia niekoľkých podjednotiek do jednej komplexnej molekuly. Každá podjednotka obsahuje primárne, sekundárne a terciárne štruktúry.
Bola dokázaná existencia 4 úrovní štruktúrnej organizácie proteínovej molekuly.
Primárna proteínová štruktúra– poradie usporiadania aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci. V proteínoch sú jednotlivé aminokyseliny navzájom spojené peptidové väzby, vznikajúce interakciou a-karboxylových a a-aminoskupín aminokyselín.
K dnešnému dňu bola dešifrovaná primárna štruktúra desiatok tisíc rôznych proteínov. Na určenie primárnej štruktúry proteínu sa zloženie aminokyselín určuje pomocou metód hydrolýzy. Potom sa určí chemická povaha koncových aminokyselín. Ďalším krokom je určenie sekvencie aminokyselín v polypeptidovom reťazci. Na tento účel sa používa selektívna čiastočná (chemická a enzymatická) hydrolýza. Je možné použiť röntgenovú difrakčnú analýzu, ako aj údaje o komplementárnej nukleotidovej sekvencii DNA.
Sekundárna štruktúra bielkovín– konfigurácia polypeptidového reťazca, t.j. spôsob balenia polypeptidového reťazca do špecifickej konformácie. Tento proces neprebieha chaoticky, ale v súlade s programom uloženým v primárnej štruktúre.
Stabilita sekundárnej štruktúry je zabezpečená najmä vodíkovými väzbami, ale určitý príspevok majú aj kovalentné väzby - peptidové a disulfidové.
Uvažuje sa o najpravdepodobnejšom type štruktúry globulárnych proteínov a-helix. Krútenie polypeptidového reťazca nastáva v smere hodinových ručičiek. Každý proteín je charakterizovaný určitým stupňom helikalizácie. Ak sú reťazce hemoglobínu 75% špirálovité, potom pepsín je len 30%.
Typ konfigurácie polypeptidových reťazcov nájdených v proteínoch vlasov, hodvábu a svalov sa nazýva tzv b-štruktúry. Segmenty peptidového reťazca sú usporiadané v jednej vrstve a tvoria figúru podobnú listu zloženému do akordeónu. Vrstva môže byť tvorená dvoma alebo viacerými peptidovými reťazcami.
V prírode existujú proteíny, ktorých štruktúra nezodpovedá ani β- ani a-štruktúre, napríklad kolagén je fibrilárny proteín, ktorý tvorí väčšinu spojivového tkaniva v ľudskom a zvieracom tele.
Terciárna štruktúra proteínu– priestorová orientácia polypeptidovej špirály alebo spôsob rozloženia polypeptidového reťazca v určitom objeme. Prvým proteínom, ktorého terciárna štruktúra bola objasnená röntgenovou difrakčnou analýzou, bol myoglobín vorvaňa (obr. 2).
Pri stabilizácii priestorovej štruktúry proteínov zohrávajú okrem kovalentných väzieb hlavnú úlohu nekovalentné väzby (vodík, elektrostatické interakcie nabitých skupín, intermolekulové van der Waalsove sily, hydrofóbne interakcie a pod.).
Podľa moderných koncepcií sa terciárna štruktúra proteínu po dokončení jeho syntézy vytvára spontánne. Hlavnou hnacou silou je interakcia radikálov aminokyselín s molekulami vody. V tomto prípade sú nepolárne hydrofóbne aminokyselinové radikály ponorené do molekuly proteínu a polárne radikály sú orientované smerom k vode. Proces tvorby natívnej priestorovej štruktúry polypeptidového reťazca je tzv skladanie. Proteíny tzv družiny. Zúčastňujú sa skladania. Bolo popísaných množstvo dedičných ľudských chorôb, ktorých vývoj je spojený s poruchami v dôsledku mutácií v procese skladania (pigmentóza, fibróza atď.).
Pomocou metód röntgenovej difrakčnej analýzy bola dokázaná existencia úrovní štruktúrnej organizácie proteínovej molekuly, ktorá je medzi sekundárnymi a terciárnymi štruktúrami. doména je kompaktná globulárna štruktúrna jednotka v rámci polypeptidového reťazca (obr. 3). Bolo objavených veľa proteínov (napríklad imunoglobulíny), ktoré pozostávajú z domén rôznej štruktúry a funkcií, kódovaných rôznymi génmi.
Všetky biologické vlastnosti bielkovín sú spojené so zachovaním ich terciárnej štruktúry, ktorá je tzv natívny. Proteínová globula nie je absolútne tuhá štruktúra: sú možné reverzibilné pohyby častí peptidového reťazca. Tieto zmeny nenarúšajú celkovú konformáciu molekuly. Konformáciu molekuly proteínu ovplyvňuje pH prostredia, iónová sila roztoku a interakcia s inými látkami. Akékoľvek vplyvy vedúce k narušeniu prirodzenej konformácie molekuly sú sprevádzané čiastočnou alebo úplnou stratou biologických vlastností proteínu.
Štruktúra kvartérneho proteínu- spôsob ukladania jednotlivých polypeptidových reťazcov do priestoru, ktoré majú rovnakú alebo odlišnú primárnu, sekundárnu alebo terciárnu štruktúru, a vytvorenie štruktúrne a funkčne zjednotenej makromolekulárnej formácie.
Proteínová molekula pozostávajúca z niekoľkých polypeptidových reťazcov sa nazýva oligomér a každý reťazec v ňom zahrnutý - protomér. Oligomérne proteíny sú často postavené z párneho počtu protomérov, napríklad molekula hemoglobínu pozostáva z dvoch a- a dvoch b-polypeptidových reťazcov (obr. 4).
Asi 5 % proteínov má kvartérnu štruktúru, vrátane hemoglobínu a imunoglobulínov. Štruktúra podjednotky je charakteristická pre mnohé enzýmy.
Proteínové molekuly, ktoré tvoria proteín s kvartérnou štruktúrou, sa tvoria oddelene na ribozómoch a až po dokončení syntézy tvoria spoločnú supramolekulárnu štruktúru. Proteín nadobudne biologickú aktivitu len vtedy, keď sa spoja jeho protoméry. Na stabilizácii kvartérnej štruktúry sa podieľajú rovnaké typy interakcií ako na stabilizácii terciárnej.
Niektorí vedci uznávajú existenciu piatej úrovne štruktúrnej organizácie proteínov. Toto metabolóny - polyfunkčné makromolekulové komplexy rôznych enzýmov, ktoré katalyzujú celú cestu substrátových transformácií (syntetázy vyšších mastných kyselín, komplex pyruvátdehydrogenázy, dýchací reťazec).
Štruktúra bielkovín. Proteínové štruktúry
Proteínové štruktúry: primárne, sekundárne, terciárne a kvartérne
Názov „veveričky“ pochádza zo schopnosti mnohých z nich pri zahrievaní zbelieť. Názov „proteíny“ pochádza z gréckeho slova „prvé“, čo naznačuje ich dôležitosť v tele. Čím vyššia je úroveň organizácie živých bytostí, tým rozmanitejšie je zloženie bielkovín.
Proteíny sa tvoria z aminokyselín, ktoré sú navzájom spojené kovalentnými väzbami. peptid väzba: medzi karboxylovou skupinou jednej aminokyseliny a aminoskupinou druhej. Pri interakcii dvoch aminokyselín vzniká dipeptid (zo zvyškov dvoch aminokyselín, z gr. peptos– varené). Nahradenie, vylúčenie alebo preskupenie aminokyselín v polypeptidovom reťazci spôsobuje vznik nových proteínov. Napríklad pri zámene len jednej aminokyseliny (glutamínu za valín) dochádza k vážnemu ochoreniu – kosáčikovej anémii, kedy červené krvinky majú iný tvar a nemôžu plniť svoje hlavné funkcie (transport kyslíka). Keď sa vytvorí peptidová väzba, molekula vody sa odštiepi. V závislosti od počtu aminokyselinových zvyškov sa rozlišujú:
– oligopeptidy (di-, tri-, tetrapeptidy atď.) – obsahujú do 20 aminokyselinových zvyškov;
– polypeptidy - od 20 do 50 aminokyselinových zvyškov;
– veveričky – viac ako 50, niekedy tisíce aminokyselinových zvyškov
Na základe ich fyzikálno-chemických vlastností sa proteíny rozlišujú na hydrofilné a hydrofóbne.
Existujú štyri úrovne organizácie molekuly proteínu - ekvivalentné priestorové štruktúry (konfigurácie, konformácia) proteíny: primárne, sekundárne, terciárne a kvartérne.
Primárna štruktúra
Primárny štruktúra bielkovín je najjednoduchšia. Má formu polypeptidového reťazca, kde sú aminokyseliny navzájom spojené silnou peptidovou väzbou. Určené kvalitatívnym a kvantitatívnym zložením aminokyselín a ich sekvenciou.
Sekundárna štruktúra
Sekundárne štruktúra je tvorená prevažne vodíkovými väzbami, ktoré vznikli medzi atómami vodíka skupiny NH jednej špirály a atómami kyslíka skupiny CO druhej a sú nasmerované pozdĺž špirály alebo medzi paralelnými záhybmi molekuly proteínu. Molekula proteínu je čiastočne alebo úplne skrútená do a-helixu alebo tvorí štruktúru β-listu. Napríklad keratínové proteíny tvoria a-helix. Sú súčasťou kopýt, rohov, vlasov, peria, nechtov a pazúrov. Proteíny, ktoré tvoria hodváb, majú β-list. Aminokyselinové radikály (R-skupiny) zostávajú mimo špirály. Vodíkové väzby sú oveľa slabšie ako kovalentné väzby, ale pri značnom počte z nich tvoria pomerne silnú štruktúru.
Fungovanie vo forme skrútenej špirály je charakteristické pre niektoré fibrilárne proteíny – myozín, aktín, fibrinogén, kolagén atď.
Terciárna štruktúra
treťohorný proteínová štruktúra. Táto štruktúra je konštantná a jedinečná pre každý proteín. Je určená veľkosťou, polaritou R-skupín, tvarom a sekvenciou aminokyselinových zvyškov. Polypeptidová špirála je skrútená a zložená určitým spôsobom. Tvorba terciárnej štruktúry proteínu vedie k vytvoreniu špeciálnej konfigurácie proteínu - globule (z latinského globulus - guľa). Jeho tvorba je určená rôznymi typmi nekovalentných interakcií: hydrofóbnymi, vodíkovými, iónovými. Medzi zvyškami cysteínových aminokyselín sa objavujú disulfidové mostíky.
Hydrofóbne väzby sú slabé väzby medzi nepolárnymi bočnými reťazcami, ktoré sú výsledkom vzájomného odpudzovania molekúl rozpúšťadla. V tomto prípade sa proteín krúti tak, že hydrofóbne bočné reťazce sú ponorené hlboko do vnútra molekuly a chránia ju pred interakciou s vodou, zatiaľ čo hydrofilné bočné reťazce sú umiestnené vonku.
Väčšina bielkovín má terciárnu štruktúru – globulíny, albumíny atď.
Kvartérna štruktúra
Kvartér proteínová štruktúra. Vzniká ako výsledok kombinácie jednotlivých polypeptidových reťazcov. Spolu tvoria funkčný celok. Existujú rôzne typy väzieb: hydrofóbne, vodíkové, elektrostatické, iónové.
Medzi elektronegatívnymi a elektropozitívnymi radikálmi aminokyselinových zvyškov sa vyskytujú elektrostatické väzby.
Niektoré proteíny sa vyznačujú globulárnym usporiadaním podjednotiek - to je guľovitý bielkoviny. Globulárne proteíny sa ľahko rozpúšťajú vo vode alebo v soľných roztokoch. Viac ako 1000 známych enzýmov patrí medzi globulárne proteíny. Globulárne proteíny zahŕňajú niektoré hormóny, protilátky a transportné proteíny. Napríklad komplexná molekula hemoglobínu (proteín červených krviniek) je globulárny proteín a pozostáva zo štyroch makromolekúl globínu: dvoch α-reťazcov a dvoch β-reťazcov, z ktorých každý je spojený s hémom, ktorý obsahuje železo.
Ostatné proteíny sa vyznačujú asociáciou do špirálových štruktúr – to je fibrilárne (z lat. fibrilla – vláknina) bielkoviny. Niekoľko (3 až 7) α-helixov je skrútených dohromady ako vlákna v kábli. Fibrilárne proteíny sú nerozpustné vo vode.
Proteíny sa delia na jednoduché a zložité.
Jednoduché (bielkoviny)
Pozostávajú len zo zvyškov aminokyselín. Medzi jednoduché proteíny patria globulíny, albumíny, glutelíny, prolamíny, protamíny, piesty. Albumíny (napríklad sérový albumín) sú rozpustné vo vode, globulíny (napríklad protilátky) sú nerozpustné vo vode, ale rozpustné vo vodných roztokoch určitých solí (chlorid sodný atď.).
komplex (proteidy)
Zahŕňa okrem aminokyselinových zvyškov aj zlúčeniny rôzneho charakteru, ktoré sú tzv protetické skupina. Napríklad metaloproteíny sú proteíny obsahujúce nehemové železo alebo spojené atómami kovov (väčšina enzýmov), nukleoproteíny sú proteíny spojené s nukleovými kyselinami (chromozómy atď.), fosfoproteíny sú proteíny, ktoré obsahujú zvyšky kyseliny fosforečnej (vaječné proteíny žĺtok atď.). ), glykoproteíny - proteíny kombinované so sacharidmi (niektoré hormóny, protilátky atď.), chromoproteíny - proteíny obsahujúce pigmenty (myoglobín atď.), lipoproteíny - proteíny obsahujúce lipidy (zahrnuté do zloženia membrán).
Úloha bielkovín v tele je mimoriadne veľká. Navyše látka môže niesť takýto názov až potom, čo získa vopred určenú štruktúru. Do tejto chvíle je to polypeptid, len reťazec aminokyselín, ktorý nemôže vykonávať svoje zamýšľané funkcie. Vo všeobecnosti je priestorová štruktúra proteínov (primárna, sekundárna, terciárna a doménová) ich trojrozmerná štruktúra. Okrem toho sú pre telo najdôležitejšie sekundárne, terciárne a doménové štruktúry.
Predpoklady pre štúdium štruktúry bielkovín
Medzi metódami na štúdium štruktúry chemických látok zohráva osobitnú úlohu röntgenová kryštalografia. Prostredníctvom nej môžete získať informácie o poradí atómov v molekulových zlúčeninách a ich priestorovom usporiadaní. Zjednodušene povedané, röntgenové žiarenie môže byť urobené pre jednu molekulu, čo sa stalo možným v 30. rokoch 20. storočia.
Práve vtedy výskumníci zistili, že mnohé proteíny majú nielen lineárnu štruktúru, ale môžu sa nachádzať aj v špirálach, závitoch a doménach. A ako výsledok mnohých vedeckých experimentov sa ukázalo, že sekundárna štruktúra proteínu je konečnou formou pre štrukturálne proteíny a prechodnou formou pre enzýmy a imunoglobulíny. To znamená, že látky, ktoré majú v konečnom dôsledku terciárnu alebo kvartérnu štruktúru, v štádiu svojho „dozrievania“, musia tiež prejsť štádiom špirálovitého vzniku charakteristického pre sekundárnu štruktúru.
Tvorba sekundárnej proteínovej štruktúry
Len čo sa dokončí syntéza polypeptidu na ribozómoch v hrubej sieti bunkovej endoplazmy, začne sa vytvárať sekundárna štruktúra proteínu. Samotný polypeptid je dlhá molekula, ktorá zaberá veľa miesta a je nepohodlná na transport a vykonávanie zamýšľaných funkcií. Preto, aby sa zmenšila jeho veľkosť a poskytli mu špeciálne vlastnosti, je vyvinutá sekundárna štruktúra. K tomu dochádza prostredníctvom tvorby alfa helixov a beta listov. Týmto spôsobom sa získa proteín sekundárnej štruktúry, ktorý sa v budúcnosti zmení buď na terciárny a kvartérny, alebo sa v tejto forme použije.
Organizácia sekundárnej štruktúry
Ako ukázali mnohé štúdie, sekundárna štruktúra proteínu je buď alfa helix, alebo beta list, alebo striedanie oblastí s týmito prvkami. Sekundárna štruktúra je navyše metódou krútenia a špirálovej tvorby molekuly proteínu. Toto je chaotický proces, ktorý sa vyskytuje v dôsledku vodíkových väzieb, ktoré vznikajú medzi polárnymi oblasťami aminokyselinových zvyškov v polypeptide.
Sekundárna štruktúra alfa helixu
Keďže na biosyntéze polypeptidov sa zúčastňujú iba L-aminokyseliny, tvorba sekundárnej štruktúry proteínu začína otáčaním špirály v smere hodinových ručičiek (doprava). Na závit skrutkovice je striktne 3,6 aminokyselinových zvyškov a vzdialenosť pozdĺž špirálovej osi je 0,54 nm. Toto sú všeobecné vlastnosti pre sekundárnu štruktúru proteínu, ktoré nezávisia od typu aminokyselín zapojených do syntézy.
Zistilo sa, že nie celý polypeptidový reťazec je úplne špirálovitý. Jeho štruktúra obsahuje lineárne úseky. Najmä molekula pepsínového proteínu je iba 30% špirálovitá, lyzozým - 42% a hemoglobín - 75%. To znamená, že sekundárna štruktúra proteínu nie je striktne špirála, ale kombinácia jej častí s lineárnymi alebo vrstvenými.
Sekundárna štruktúra beta vrstvy
Druhým typom štruktúrnej organizácie látky je beta vrstva, čo sú dva alebo viac reťazcov polypeptidu spojených vodíkovou väzbou. Ten sa vyskytuje medzi voľnými skupinami CO NH2. Týmto spôsobom sa spájajú hlavne štrukturálne (svalové) proteíny.
Štruktúra proteínov tohto typu je nasledovná: jedno vlákno polypeptidu s označením koncových úsekov A-B je paralelné s druhým. Jedinou výhradou je, že druhá molekula je umiestnená antiparalelne a je označená ako BA. To vytvára beta vrstvu, ktorá môže pozostávať z ľubovoľného počtu polypeptidových reťazcov spojených viacerými vodíkovými väzbami.
Vodíková väzba
Sekundárna štruktúra proteínu je väzba založená na viacerých polárnych interakciách atómov s rôznymi indexmi elektronegativity. Najväčšiu schopnosť tvoriť takúto väzbu majú štyri prvky: fluór, kyslík, dusík a vodík. Bielkoviny obsahujú všetko okrem fluoridu. Preto sa môže a vytvára vodíková väzba, ktorá umožňuje spájať polypeptidové reťazce do beta vrstiev a alfa helixov.
Najjednoduchšie je vysvetliť výskyt vodíkovej väzby na príklade vody, ktorá je dipólom. Kyslík nesie silný negatívny náboj a vďaka vysokej polarizácii väzby O-H sa vodík považuje za pozitívny. V tomto stave sú molekuly prítomné v určitom prostredí. Navyše sa mnohé z nich dotýkajú a zrážajú sa. Potom kyslík z prvej molekuly vody priťahuje vodík z druhej. A tak ďalej v reťazci.
Podobné procesy sa vyskytujú v proteínoch: elektronegatívny kyslík peptidovej väzby priťahuje vodík z akejkoľvek časti iného aminokyselinového zvyšku a vytvára vodíkovú väzbu. Ide o slabú polárnu konjugáciu, ktorej rozbitie vyžaduje asi 6,3 kJ energie.
Pre porovnanie, najslabšia kovalentná väzba v proteínoch vyžaduje na rozbitie 84 kJ energie. Najsilnejšia kovalentná väzba by vyžadovala 8400 kJ. Počet vodíkových väzieb v molekule proteínu je však taký obrovský, že ich celková energia umožňuje molekule existovať v agresívnych podmienkach a zachovať si svoju priestorovú štruktúru. To je dôvod, prečo existujú proteíny. Štruktúra tohto typu proteínu poskytuje silu potrebnú pre fungovanie svalov, kostí a väzov. Dôležitosť sekundárnej štruktúry bielkovín pre telo je taká obrovská.
Sekundárna štruktúra bielkovín je spôsob skladania polypeptidového reťazca do kompaktnejšej štruktúry, v ktorej peptidové skupiny interagujú a vytvárajú medzi nimi vodíkové väzby.
Tvorba sekundárnej štruktúry je spôsobená túžbou peptidu prijať konformáciu s najväčším počtom väzieb medzi peptidovými skupinami. Typ sekundárnej štruktúry závisí od stability peptidovej väzby, pohyblivosti väzby medzi centrálnym atómom uhlíka a uhlíkom peptidovej skupiny a veľkosti aminokyselinového radikálu. To všetko v spojení so sekvenciou aminokyselín následne povedie k presne definovanej konfigurácii proteínu.
Existujú dve možnosti pre sekundárnu konštrukciu: vo forme „lana“ – a-helix(α-štruktúra) a vo forme „akordeónu“ – β-skladaná vrstva(β-štruktúra). V jednom proteíne sú spravidla obidve štruktúry prítomné súčasne, ale v rôznych pomeroch. V globulárnych proteínoch prevažuje α-helix, vo fibrilárnych proteínoch prevažuje β-štruktúra.
Vytvorí sa sekundárna štruktúra len za účasti vodíkových väzieb medzi peptidovými skupinami: atóm kyslíka jednej skupiny reaguje s atómom vodíka druhej, zároveň sa kyslík druhej peptidovej skupiny viaže s vodíkom tretej atď.
a-Helix
Táto štruktúra je pravotočivá špirála, tvorená vodík spojenia medzi peptidové skupiny 1. a 4., 4. a 7., 7. a 10. a tak ďalej aminokyselinové zvyšky.
Zabráni sa tvorbe špirály prolín a hydroxyprolín, ktoré svojou cyklickou štruktúrou spôsobujú „pretrhnutie“ reťazca, t.j. jeho nútené ohýbanie ako napríklad pri kolagéne.
Výška závitu špirály je 0,54 nm a zodpovedá výške 3,6 aminokyselinových zvyškov, 5 úplných závitov zodpovedá 18 aminokyselinám a zaberá 2,7 nm.
β-násobná vrstva
Pri tomto spôsobe skladania leží molekula proteínu ako „had“, vzdialené časti reťazca sú blízko seba. Výsledkom je, že peptidové skupiny predtým odstránených aminokyselín proteínového reťazca sú schopné interagovať pomocou vodíkových väzieb.
